3、什么是酶的竞争性抑制作用？并举一例说明竞争性抑制在医学或药学中的应用（要求详细阐明其生化机理）

竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。

特点为：

a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；

b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；

c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；

d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。?

2、非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低 特点为：

a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；

b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；

c.动力学参数。

扩展资料：

酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团（binding group）的作用。

有的在催化反应中起催化基团（catalytic group）的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团（essential group）。

空间结构

它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物。

这个区域即称为酶的活性中心。不过酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。

而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。

百度百科-酶

非竞争性抑制、竞争性抑制有啥区别？

主要区别是，性质不同、作用不同、特点不同，具体如下：

一、性质不同

1、竞争性抑制

竞争性抑制是指当抑制物与底物的结构类似时，它们将竞争酶的同一可结合部位一一活性位，阻碍了底物与酶相结合，导致酶催化反应速率降低。这种抑制作用称为竞争性抑制。

2、非竞争性抑制

非竞争性抑制是指有些抑制物往往与酶的非活性部位相结合，形成抑制物一酶的络合物后会进一步再与底物结合，或是酶与底物结合成底物一一酶络合物后，其中有部分再与抑制物结合。虽然底物、抑制物和酶的结合无竞争性，但两者与酶结合所形成的中间络合物不能直接生成产物，导致了酶催化反应速率的降低，这种抑制称为非竞争性抑制。

二、作用不同

1、竞争性抑制

一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。

若在反应体中存在与底物类似的物质，该物质也能在酶的活性部位上结合，从而阻碍酶与底物的结合，使酶催化底物反应速率下降。

2、非竞争性抑制

抑制剂与游离酶或酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。

三、特点不同

1、竞争性抑制

抑制剂与底物竞争酶的活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合后，底物就不能再与酶结合，同样反之。

2、非竞争性抑制

①、非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似。

②、底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合。

③、抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响。

百度百科-竞争性抑制

百度百科-非竞争性抑制

一、相同点：

都是可逆的抑制作用，抑制剂与酶结合位点以非共价键结合；抑制剂与酶结合后酶都失活或被抑制而不能产生产物。

二、不同点：

1、与底物结合不同

竞争性抑制作用的抑制剂有天然的底物结构，并且本身就为该酶的底物，可与底物竞争同一个结合位点；而非竞争性抑制剂不能与游离的酶结合，底物、抑制物和酶的结合无竞争性，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低。

2、浓度对抑制程度影响不同

竞争性抑制作用的抑制剂浓度越大，则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小；?而非竞争性抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响。

3、?结构不同

竞争性抑制剂与底物在结构上有类似之处；?而非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似。

百度百科-非竞争性抑制

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