酶的可逆性抑制作用有那几种类型？各有何特点

1、同位抑制作用

抑制剂与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。

2、别位抑制作用

抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合，即通过酶分子空间构象的改变，来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂。

酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用，以及除去活化剂（如酶活力所必需的金属离子）而造成酶活力的降低或丧失，不属于酶抑制作用的范畴。

扩展资料

抑制剂只对某类或某一个酶起作用，这类抑制剂叫做专一性的不可逆抑制剂，包括亲和标记剂和自杀底物两大类：

①亲和标记剂，具有和底物类似的结构，是通过对酶的亲和力来对酶进行修饰的。所以又称Ks型不可逆抑制剂。它们能与特定的酶结合，它们的结构中还带有一个活泼的化学基团可以与酶分子中的必需基团起反应使酶活力受到抑制。

因而亲和标记剂只对底物结构与其相似的酶有抑制作用，显示其有专一性。如： L-苯甲磺酰赖氨酰氯甲酮（TLCK）是胰蛋白酶的亲和标记剂，而L-苯甲磺酰苯丙氨酰氯甲酮（TPCK）则是胰凝乳蛋白酶的亲和标记剂。

②自杀底物，有些酶的专一性较低，它们的天然底物的某些类似物或衍生物都能和它们发生作用。这些类似物或衍生物中的一类，在它们的结构中潜在着一种化学活性基团，当酶把它们作为一种底物来结合并在这一酶促催化作用进行到一定阶段以后，潜在的化学基团能被活化，成为有活性的化学基团并和酶蛋白活性中心发生共价结合，使酶失活。

这种过程称为酶的“自杀”或酶的自杀失活作用，而这类底物则称为“自杀底物”也叫Kcat型不可逆抑制剂。

酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。它们在催化反应专一性，催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下，底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。

酶抑制作用（enzyme inhibition）指酶的功能基团受到某种物质的影响，而导致酶活力降低或丧失的作用。酶诱导(enzyme induction)指细胞在底物影响下进行特定酶合成的作用。

扩展资料

酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。

根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性（absolute specificity）、相对特异性（relative specificity）和立体异构特异性（stereospecificity）三类。

一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。

具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。

有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量（改变酶合成与分解速度）的调节等。

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