3 酶在的三种可逆性抑制剂作用下vmax，km分别有什么变化

（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂合底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。表观Km增大，VmAx不变。

（2）非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶和酶与底物形成的中间产物。底物与抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关，表观Km不变，VmAx下降。

（3）反竞争性抑制：与上述两种抑制作用不同，抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。

竞争性抑制剂的结构与底物相似，主要与必需基团的结合基团相互结合，与底物竞争酶，所以称竞争性抑制作用。抑制剂与底物竞争酶的结合位点的能力取决于两者的浓度。如抑制剂浓度恒定，底物浓度低时，抑制作用最为明显。

随着底物浓度的增加，酶-底物复合物浓度增加，抑制作用减弱。当底物浓度远远大于抑制剂浓度时，几乎所有的酶均被底物夺取，此时，酶促反应的Vmax不变，但Km值变大。

非竞争性抑制km不变，Vmax减小

非竞争性抑制是指有些抑制物往往与酶的非活性部位相结合，形成抑制物一酶的络合物后会进一步再与底物结合；或是酶与底物结合成底物一一酶络合物后，其中有部分再与抑制物结合。虽然底物、抑制物和酶的结合无竞争性，但两者与酶结合所形成的中间络合物不能直接生成产物，导致了酶催化反应速率的降低，这种抑制称为非竞争性抑制。

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